Detection of thrombin protein with ball lens microresonator fabricated using CO2 laser splicing system

2021

Закрытый доступ Метаданные (CSL-JSON)
DOI 10.1117/12.2582345
Достоверность данных 85 высокая
Как считается эта оценка

Складывается из проверяемых признаков самой записи: есть ли у статьи DOI, сколько независимых источников подтвердили её данные, заполнены ли обязательные поля и насколько свежо последнее подтверждение. Снижают оценку расхождения между источниками и отсутствие идентификатора. Значение от 80 означает, что запись опубликована без дополнительной проверки; от 60 до 79 — что она опубликована с пониженной достоверностью и ручная проверка желательна. Запись, выверенную редактором вручную, пересчёт не опускает ниже 90. Это оценка наших данных о статье, а не оценка самой статьи.

Аннотация

In this work, the investigation of thrombin concentration using microresonator functionalized with thiol-modified thrombin-binding aptamer (TBA) is reported. Resonator is a ball shaped structure on a tip of an optical fiber. Thrombin is a serine protease that plays an important role during blood coagulation; therefore, it is substantial to detect its levels in blood of the patient. The structure has been manufactured using standard single-mode fibers on CO2 laser splicing system. Further, the resonator of diameter 518 µm has been calibrated with sucrose for refractive index changes with optical backscatter reflectometer. Changes in sensitivity and reflectivity in wavelength shift and amplitude fluctuation were measured. This was followed by coating the resonator with gold and functionalizing surface with TBA. Following aptamer immobilization, the performance of 518 µm resonator was examined in different concentrations of thrombin protein from 4.01 nM to 66.84 nM. We report here a sample presenting a sensitivity of (122.65 nm/RIU, RIU = refractive index units), which allows thrombin detection with an average wavelength shift of 1.034 nm.