Detection of thrombin protein with ball lens microresonator fabricated using CO2 laser splicing system

2021

Жабық қол жеткізу Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.1117/12.2582345
Деректер сенімділігі 85 жоғары
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

In this work, the investigation of thrombin concentration using microresonator functionalized with thiol-modified thrombin-binding aptamer (TBA) is reported. Resonator is a ball shaped structure on a tip of an optical fiber. Thrombin is a serine protease that plays an important role during blood coagulation; therefore, it is substantial to detect its levels in blood of the patient. The structure has been manufactured using standard single-mode fibers on CO2 laser splicing system. Further, the resonator of diameter 518 µm has been calibrated with sucrose for refractive index changes with optical backscatter reflectometer. Changes in sensitivity and reflectivity in wavelength shift and amplitude fluctuation were measured. This was followed by coating the resonator with gold and functionalizing surface with TBA. Following aptamer immobilization, the performance of 518 µm resonator was examined in different concentrations of thrombin protein from 4.01 nM to 66.84 nM. We report here a sample presenting a sensitivity of (122.65 nm/RIU, RIU = refractive index units), which allows thrombin detection with an average wavelength shift of 1.034 nm.