Targeting the Endoplasmic Reticulum Oxidoreductin-1 Alpha–Protein Disulfide Isomerase Redox Interface as a Therapeutic Strategy in Cancer

2026

Полный текст Открытый доступ: Gold Метаданные (CSL-JSON)
DOI 10.3390/biomedicines14020263
Достоверность данных 70 средняя
Как считается эта оценка

Складывается из проверяемых признаков самой записи: есть ли у статьи DOI, сколько независимых источников подтвердили её данные, заполнены ли обязательные поля и насколько свежо последнее подтверждение. Снижают оценку расхождения между источниками и отсутствие идентификатора. Значение от 80 означает, что запись опубликована без дополнительной проверки; от 60 до 79 — что она опубликована с пониженной достоверностью и ручная проверка желательна. Запись, выверенную редактором вручную, пересчёт не опускает ниже 90. Это оценка наших данных о статье, а не оценка самой статьи.

Аннотация

The endoplasmic reticulum (ER) is critical in aiding cells in ensuring that proteins are folded and processed correctly, particularly during stressful situations. ER oxidoreductin-1 alpha (ERO1α) is an enzyme that is responsible for the formation of disulfide bonds during protein folding, along with protein disulfide isomerase (PDI). This redox pathway is often highly upregulated in cancer cells, allowing tumors to survive harsh conditions such as hypoxia and nutrient deprivation. This review discusses the role of the ERO1α-PDI system in cancer development through the regulation of oxidative stress, redox homeostasis, and tumor plasticity. It further shows the therapeutic potential of interrupting the ERO1α-PDI axis, which could lead to protein misfolding; enhanced generation of reactive oxygen species (ROS); and, eventually, cancer cell death.