Targeting the Endoplasmic Reticulum Oxidoreductin-1 Alpha–Protein Disulfide Isomerase Redox Interface as a Therapeutic Strategy in Cancer

2026

Толық мәтін Ашық қол жеткізу: Gold Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.3390/biomedicines14020263
Деректер сенімділігі 70 орташа
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

The endoplasmic reticulum (ER) is critical in aiding cells in ensuring that proteins are folded and processed correctly, particularly during stressful situations. ER oxidoreductin-1 alpha (ERO1α) is an enzyme that is responsible for the formation of disulfide bonds during protein folding, along with protein disulfide isomerase (PDI). This redox pathway is often highly upregulated in cancer cells, allowing tumors to survive harsh conditions such as hypoxia and nutrient deprivation. This review discusses the role of the ERO1α-PDI system in cancer development through the regulation of oxidative stress, redox homeostasis, and tumor plasticity. It further shows the therapeutic potential of interrupting the ERO1α-PDI axis, which could lead to protein misfolding; enhanced generation of reactive oxygen species (ROS); and, eventually, cancer cell death.