The Role of Caveolin‐1 in 5‐Hydroxytryptamine Receptors Mediated Epidermal Growth Factor Receptor Transactivation In Vascular Smooth Muscle

2015

Закрытый доступ Метаданные (CSL-JSON)
DOI 10.1096/fasebj.29.1_supplement.782.3
Достоверность данных 70 средняя
Как считается эта оценка

Складывается из проверяемых признаков самой записи: есть ли у статьи DOI, сколько независимых источников подтвердили её данные, заполнены ли обязательные поля и насколько свежо последнее подтверждение. Снижают оценку расхождения между источниками и отсутствие идентификатора. Значение от 80 означает, что запись опубликована без дополнительной проверки; от 60 до 79 — что она опубликована с пониженной достоверностью и ручная проверка желательна. Запись, выверенную редактором вручную, пересчёт не опускает ниже 90. Это оценка наших данных о статье, а не оценка самой статьи.

Аннотация

5-Hydroxytryptamine (5-HT) receptors have numerous functions in vascular and central nervous system. We have previously shown that 5-HT mediated EGF (epidermal growth factor) receptor transactivation contributes to vascular contractility. In this study, we investigated the roles of caveolin-1 in 5-HT receptor mediated EGFR transactivation and contraction. We evaluated EGFR transactivation and contractile responses produced by 5-HT in β-cyclodextrin (β-CD) treated and untreated rat aorta. 5-HT, selective 5HT2A receptor agonist α-Methyl-5HT and selective 5HT1B/D receptor agonist sumatriptan stimulated EGFR phosphorylation (pEGFR) were also examine in caveolin-1 siRNA (si-Cav-1) transfected A7R5 vascular smooth muscle cell lines. β-CD treatment or AG1478 decreased maximal contractile responses of 5-HT and 5-HT mediated EGFR phosphorylation in rat aorta and A7R5 cell lines. Furthermore, 5-HT and α-Methyl-5HT mediated EGFR phosphorylation were inhibited by transfection of si-Cav-1 to A7R5 cells. However, selective 5HT1B/D receptor mediated phosphorylation of EGFR did not change in si-Cav-1 transfected A7R5 cells. Our results showed that caveolin-1 play significant role in 5HT2A receptor, but not 5HT1B/D receptor mediated EGFR transactivation.