Electro-enzymatic processes in mitochondria

2024

Толық мәтін Ашық қол жеткізу: Gold Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.1051/bioconf/202410001016
Деректер сенімділігі 70 орташа
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

Four enzymatic complexes form the electron transport chain of the mitochondrion. Complexes I and II are current generator half-elements, that create electron flows with the participation of the enzymes NADH dehydrogenase and Succinate dehydrogenase, oxidizing NADH·H into NAD+, and succinate into fumarate, respectively. Electrons are transferred throw the iron-sulfur clusters system, participate reduction enzymatic reaction of CoQ10 into CoQ10Н2. The proton pumping into the mitochondrial intermembrane space, as well as the regeneration of CoQ10 occur when electrons transferred by ubiquinone-cytochrome-c-oxidoreductase enzyme to the Riske iron-sulfur protein (Fe2S2). The Riske protein regulates electron flows: it transfers one electron to the bL,bН (III) complex, and the other to cytochrome c. Cytochrome c directs electrons to the ΙV complex electrolysis system. The binuclear copper center [CuA-CuB] of the ΙV complex is the anode, where oxygen is formed. Electrons along the galvanic pair chain from paired copper Cu2++ e- ↔ Cu+ and iron Fe2+- е- ↔Fe3+ are transferred to the cathode, copper ion (Сu+), where the electrochemical reaction occurs O2 + 4e- + 4H+ → 2H2O, with the pumping of 4 protons into the mitochondrial intermembrane space.