Impact of carbon source for the synthesis of α-amylase in rice callus culture

BIO Web of Conferences, 2024

Толық мәтін Ашық қол жеткізу: Gold Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.1051/bioconf/202410003018
Деректер сенімділігі 70 орташа
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

Various carbon sources such as fructose, glucose, sucrose and maltose were tested at different concentrations to control enzyme synthesis in callus culture. Among them, 3% maltose was found to be the best carbon source for effective synthesis and secretion in the callus induction medium. The effect of various carbon sources on the synthesis of α-amylase in rice callus culture was studied. The features of the production of α-amylase in rice callus culture were studied on media containing as a carbon source a natural polysaccharide – starch and the end products of its enzymatic hydrolysis – maltose and glucose. A study of the dynamics of growth of callus culture of rice embryos on media with various carbon sources showed that the greatest growth of calli during the cultivation cycle was observed in the variant with glucose and corresponded to an almost 7-fold increase in cell mass. Using different concentrations of sucrose, it was found that the onset of induction of synthesis and secretion of cathodic isoforms of AMY1 α-amylase in rice suspension cells coincided exactly with the moment of depletion of the carbon source in the nutrient medium. The synthesis of the anodic forms of the AMY2 enzyme was constitutive.