Early Aggregation Kinetics of Alzheimer’s Aβ16–21 in the Presence of Ultrafine Fullerene Particles and Ammonium Nitrate

2021

Жабық қол жеткізу Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.1021/acs.chas.1c00023
Деректер сенімділігі 85 жоғары
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

One of the environmental health and safety concerns is the toxicological impact of ultrafine particles (UFPs) and secondary inorganic ions on human health, particularly on the development of neurodegenerative diseases. According to recent research studies, UFPs can be absorbed to human blood and have a toxicological effect on human organs. Due to their small particle size, UFPs can translocate to the human brain and contribute to the progression of neurodegenerative diseases. In this work, a molecular dynamics study was performed to investigate the impact of carbon-based UFP, mimicked by fullerene C 60 molecule, on the aggregation of amyloid β (Aβ) peptides, which is related to the progression of Alzheimer’s disease. Moreover, the synergistic effect of the UFP and environmental pollutants was analyzed at various concentrations of the ions found in the environmental realm. In particular, the effect of C 60 on the aggregation kinetics of eight Aβ 16–21 peptides, the segment of Aβ peptide, was studied in the presence of NH 4 NO 3 by varying the salt concentrations from 50 to 150 mM. Overall, the results showed the formation of large amounts of β-sheets in the systems with a slow initial rate of the aggregation of Aβ 16–21 peptide octamer. In the absence of the UFP, the slowest initial rate of the aggregation of Aβ 16–21 peptide octamer was observed at 50 mM salt concentration, while, in the presence of C 60, the slowest aggregation kinetics of Aβ 16–21 peptides was observed at 150 mM salt concentration. Moreover, in general, the presence of carbon-based UFP reduced the interpeptide interactions and decreased the initial rate of the aggregation of peptides due to the binding of peptides to C 60 .