Isolation of the mTOR Complexes by Affinity Purification

2011

Жабық қол жеткізу Метадеректер (CSL-JSON)
DOI 10.1007/978-1-61779-430-8_5
Деректер сенімділігі 70 орташа
Бұл баға қалай есептеледі

Ол жазбаның өзінің тексерілетін белгілерінен құралады: мақаланың DOI-і бар ма, оның деректерін қанша тәуелсіз дереккөз растады, міндетті өрістер толтырылған ба және соңғы растау қаншалықты жаңа. Дереккөздер арасындағы алшақтық пен идентификатордың болмауы бағаны төмендетеді. 80-нен бастап мән жазбаның қосымша тексерусіз жарияланғанын, 60-тан 79-ға дейін — оның сенімділігі төмен күйде жарияланғанын және қолмен тексеру ұсынылатынын білдіреді. Редактор қолмен тексерген жазбаны қайта есептеу 90-нан төмен түсірмейді. Бұл — мақаланың өзіне емес, ол туралы деректерімізге берілген баға.

Аңдатпа

The mammalian Target Of Rapamycin (mTOR) protein is a central component of the essential and highly conserved signaling pathway that emerged as a critical effector in regulation of cell physiology. Biochemical studies defined mTOR as the protein kinase that exists at least in two distinct complexes. The first complex has been characterized as the nutrient-sensitive mTOR complex 1 that controls cell growth and cell size by regulating protein synthesis and autophagy. The second complex of mTOR has been defined as the component of growth factor signaling that functions as a major regulatory kinase of Akt/PKB. Here, we provide the detailed methods how to purify the functional complexes of mTOR by affinity purification. In the first part, we describe the purification of the distinct mTOR complexes by immunoprecipitation. Purification of the soluble mTOR complexes is explained in the second part of this chapter.